Белки. Строение, свойства и функции белков

Сегодня урок по химии  49 —  Белки. Строение, свойства и функции белков. Как изучить? Полезные советы и рекомендации: следует повторить предыдущие уроки по химии 47-48.

Белки представляют собой природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков  α-аминокислот. Белки, дающие при гидролизе исключительно аминокислоты, называются протеинами. Сложные белки или протеиды являются соединениями белков с небелковой частью. В зависимости от природы небелковой части различают следующие группы протеидов:

  1. Фосфопротеиды содержат фосфор (казеин).
  2. Липопротеиды – соединения белков с веществами, родственными жирам (зрительный пурпур).
  3. Гликопротеиды, мукопротеиды – соединения белков с углеводами (альбумины и глобулины сыворотки).
  4. Металлопротеиды – сложные белки, содержащие комплексно связанный металл (гемоглобин).
  5. Нуклеопротеиды – соединения белков с нуклеиновыми кислотами.

Существуют четыре уровня структурной организации молекул белков.

Первичная структура белка показывает число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. pervichnaya-struktura-belka

Вторичная структура белка — это α-спиралеобразная форма молекулы, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между полярными группами – С(О) и – N(Н),  как показано на рисунке:  vtorichnaya-struktura-belka

 Третичная структура белка – это пространственная конфигурация спирали:

 strukturyi-belkov

Под четвертичной структурой белка подразумевают способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей (рис.3.) Образующиеся структуры носят название ассоциатов.

 Химические свойства белков.

 1. Гидролиз протекает по схеме:Белки + Н2О → Полипептиды  +  Н2О  →   Олигопептиды  +  Н2О  →  Дипептиды  +  Н2О  →   α — Аминокислоты.

2. Обратимое осаждение  (высаливание) белков из растворов проводят спиртами, солями щелочных металлов и аммония.

3. Необратимое осаждение (денатурация) проводят солями тяжелых металлов, щелочами, кипячением.

4. Ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца). При добавлении HNO3 образуется желтое окрашивание.

 5. Биуретовая реакция (на пептидные связи). При добавлении к раствору белка раствора NaOH и нескольких капель СuSO4 получается фиолетовое окрашивание.

6. Цистеиновая реакция ( на остатки аминокислот, содержащих серу ):

Белок  +  NaOH  + Pb(CH3COO)2  →  PbS (черное окрашивание)

В живых организмах белки выполняют многочисленные жизненно важные функции:

 — каталитические функции (ферменты);

 — регуляторные функции (гормоны);

 — структурные функции (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

— двигательные функции (актин, миозин);

— транспортные функции (гемоглобин)

— запасные функции (казеин, яичный альбумин);

— защитные функции (иммуноглобулины) и т.д.

Перечисленные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Нет ни одного живого организма, растительного или животного, в котором белки не выполняли бы жизненно важных функций. Многочисленные ферменты – катализаторы обмена веществ в живых организмах – все без исключения относятся к белковым веществам. Всюду, где есть жизнь, встречаются белковые вещества.

Это был урок по химии 49 —  Белки. Строение, свойства и функции белков.

{lang: 'ru'}

Расскажите об этой статье друзьям:

Friend me:

Вы можете оставить комментарий, к нашему сайту.

Оставить отзыв